Химическая энциклопедия
Главная - Химическая энциклопедия - буква М - МИОЗИН |
МИОЗИН
(от греч.
mys, род. падеж myos-мышца), белок сократит. волокон мышц. Его содержание в
мышцах ок. 40% от массы всех белков (в др. тканях и клетках 1-2%). Молекула
М. представляет собой длинный фибриллярный стержень (хвост), несущий на одном
конце две глобулярные головки (рис. 1). Длина хвоста ок. 160 нм, диаметр 3 нм. Рис. 1. Схема молекулы
миозина: 1-фибриллярный стержень;
2-головки. Головки имеют грушевидную
форму: длина их составляет ок. 20 нм, а толщина-9,5 нм на конце и 5,5 нм в месте
прикрепления к стержневой части. Последняя состоит из двух полипептидных цепей
с мол. м. ок. 200 тыс. у каждой (т.наз. тяжелые цепи), закрученные спирально
одна вокруг другой. В области головок с тяжелыми цепями ассоциированы легкие
цепи-субъединицы с мол.м. ок. 20 тыс.; на каждую головку приходится две легкие
цепи. Мол.м. всей молекулы составляет ок. 480 тыс. При расщеплении М. кратковременным
действием трипсина образуются два фрагмента, к-рые наз. легким и тяжелым меромиозинами
(обозначаются соотв. LMM и НММ). LMM представляет собой фрагмент стержневой
части молекулы М. длиной ок. 80 нм и с мол.м. 150 тыс. НММ содержит головку
М. и часть хвоста, его длина 60-70 нм, мол. м. ок. 340 тыс. При действии папаином
или при длит. воздействии трипсина от молекулы М. отщепляются головки (т. наз.
субфрагменты 1, или S1 с мол. м. 120 тыс. Стержневой
фрагмент НММ, к-рый отщепляется при действии папаина, наз. субфрагментом 2 (S2). N-Концевые части тяжелых
цепей М. располагаются в головках. Особенность аминокислотного состава тяжелых
цепей - наличие остатков метилир. аминокислот: 3-метил-гистидина, N6-моно-
и N6-триметиллизина. Содержание a-спиралей в головках и хвосте молекулы
составляет соотв. 33 и 94%. Тяжелые цепи имеют два гибких "шарнирных"
участка: один в основании головки, другой на расстоянии 43 нм от первого. М. обладает АТФазной активностью;
катализирует гидролиз АТФ до аденозиндифосфата и Н3РО4
(это св-во М. открыто В.А. Энгельгардтом и М.Н. Любимовой в 1939). Активный
центр АТФазы М. находится в головках и сохраняет свои каталитич. св-ва при их
протеолитич. отщеплении. Существенными для проявления активности являются e-аминогруппа
лизина, гуанидиновые группировки аргинина, карбоксильные группы глутаминовой
и аспарагиновой к-т. В мышцах М. взаимод. с
актином с образованием а к т о-м и о з и н о в о г о к о м п л е к с
а, играющего важную роль в механизме сокращения мышц. Центр, ответственный за
соединение с актином, также находится в головке. Соединение М. с актином в присут.
ионов Mg2+ сопровождается многократным увеличением АТФазной активности.
При низкой ионной
силе в присут. АТФ происходит р-ция суперпреципитации, в результате к-рой актомиозиновый
комплекс сжимается и освобождает воду. Одно из осн. св-в М.-его
способность при низкой ионной силе агрегировать с образованием хорошо упорядоченных
филаментов, подобных тем, в виде к-рых он присутствует в мышце. Нативный филамент
М. представляет собой веретенообразный агрегат диаметром ок. 15 нм и длиной
1500 нм. Хвосты молекул М. упакованы в глубь филамента, а головки выходят наружу
в виде выступов, регулярно расположенных на пов-сти. В центре филамента молекулы
М. агрегированы хвост к хвосту, в результате чего образуется зона, не несущая
головок. По обеим сторонам от центра филамента молекулы М. агрегированы полярно
(хвост к голове). Один филамент содержит 300-400 молекул М. В механизме мышечного сокращения
важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого
(мол. м. 67 тыс.) полностью построена из a-спиралей и состоит из идентичных
по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка.
В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую
двойным лучепреломлением. При взаимод. с F-актином молекула тропомиозина укладывается
в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет
собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м. 37 тыс.), тропонина
I (мол. м. 25 тыс.) и тропонина С (мол. м. 20 тыс.). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой
Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са2+ , тропонин
I связывается с актином, тропонин Т-с тропо-миозином. Мышечные волокна построены
из продольно расположенных фибрилл (миофибрилл) диаметром ок. 1000 нм, в к-рых
чередуются светлые и темные диски (соотв. I и А-диски; рис. 2). В середине диска
I расположена пластинка Z, к-рая пронизывает все мышечное волокно, удерживая
миофибриллы в пучке и упорядочивая их расположение. Участок между двумя соседними
пластинками Z (т. наз. c a p к о м е р)- функцией, единица миофибрилл. Внутри
миофибрилл находятся два вида филаментов, ориентированных параллельно продольной
оси мышцы,-филаменты актина и миозина. Рис. 2. Схема продольного
разреза участка миофибриллы (1
-диск А, 2-диск I, 3-пластинка Z, 4-саркомер); внизу показана
схема поперечного среза миофибриллы (5-только нити
миозина, 6-нити актина и миозина, 7-только нити актина). Сокращение мышцы осуществляется
в результате скольжения филаментов актина вдоль филаментов М. (рис. 3) благодаря
периодич. присоединению головок М. к актино-вым филаментам и сгибания молекулы
М. в шарнирных участках (происходит "проталкивание" актиновых филаментов).
Расслабление происходит в результате разрыва поперечных контактов М. и актина
и возвращения филаментов в исходное положение. Такой цикл инициируется
поступлением сигнала от нервных окончаний в мышечном волокне, к-рый обусловливает
выброс Са2+ из саркоплазматич. ретикулума (сложная система ограниченных
мембранами пузырьков, трубочек и т. наз. цистерн, ориентированных вдоль миофибрилл
и пронизывающих мышечные волокна). Ионы Са2+ связываются с
тропонином С, агрегированным с актином, и вызывают изменение конформации этого
белка. В результате этого тропомиозин перемещается в сторону и не препятствует
образованию контактов между головками М. и актином. Когда состояние возбуждения
заканчивается, Ca2+-Mg2+-АТФаза саркоплазматич. ретикулума
обусловливает обратный поток Са2+ во внутр. пространство ретикулума.
Когда концентрация Са2+ достигает достаточно низкого уровня, контакты
между головками М. и актином разрываются и мышечное волокно расслабляется. Необходимая
энергия для осуществления этого процесса поступает в результате гидролиза АТФ
на М. Рис. 3. Схема поперечнополосатой
мышцы в покое (а)и при
ее сокращении (б); 1 - филаменты миозина; 2 - филаменты
актина. Лит.: Поглазов Б.Ф.,
Левицкий Д. И., Миозин и биологическая подвижность, М., 1982. Б. Ф. Поглазов. |